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‣ Tratamento térmico mínimo do suco de laranja natural: cinética da inativação da pectinesterase. ; Single-strength orange juice minimal heat treatment: Pectin-methilesterase inactivation kinetics.

Badolato, Gabriela Gastaldo
Fonte: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP Publicador: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
Tipo: Dissertação de Mestrado Formato: application/pdf
Publicado em 14/04/2000 Português
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37.98254%
A pasteurização do suco de laranja está associada a degradação da pectina solúvel. Neste trabalho, suco de laranja natural foi pasteurizado em um trocador de calor de placas utilizando três diferentes temperaturas: 82,5, 85,0 e 87,0 °C e tempos de retenção variando de 11 a 59 s, com o intuito de se obter um produto "minimamente processado". Suco de laranja em garrafa de polietileno foi comparado ao suco em lata de alumínio armazenados durante o período de 21 dias, sob temperatura de refrigeração. Foram realizadas análises de ° Brix, acidez, pH, sólidos insolúveis, sólidos totais, teor de polpa, atividade da pectinesterase, microbiologia e sensorial. O principal objetivo deste trabalho foi estudar a cinética da enzima pectinesterase e correlacionar estes resultados com atributos de qualidade do suco de laranja processado. As propriedades físico-químicas do suco de laranja processado apresentaram diferenças significativas devido as variações da matéria-prima durante o período de estudo, de junho de 1999 a fevereiro de 2000. A condição de pasteurização obtida mais apropriada foi a de 87°C e tempo de retenção variando de acordo com o pH do suco; pH 4,0 requereu um tempo de retenção maior do que pH 3...

‣ Estudo da cinética de inativação térmica da pectinesterase em suco de laranja natural minimamente processado. ; Inactivation kinetics of pectin methylesterase in minimally processed orange juice.

Tribess, Tatiana Beatrís
Fonte: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP Publicador: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
Tipo: Dissertação de Mestrado Formato: application/pdf
Publicado em 27/06/2003 Português
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37.844883%
A pasteurização mínima do suco de laranja consiste na utilização de temperatura e tempo mínimos de forma a garantir uma inativação parcial da pectinesterase. Desta forma obtém-se um produto com vida de prateleira superior ao suco d’e laranja fresco e qualidades sensoriais preservadas. O suco de laranja pasteurizado sob tratamento térmico mínimo é uma alternativa de produto para o mercado interno, contribuindo para um melhor aproveitamento da fruta em épocas de safra. O objetivo deste trabalho foi estudar a cinética de inativação térmica da pectinesterase no suco de laranja por meio de processamentos isotérmicos contínuos em três temperaturas de processamento (82,5; 85,0 e 87,5 ºC), seis valores de pH controlados (3,6; 3,7; 3,8; 3,9; 4,0 e 4,1) e no mínimo seis tempos de retenção para cada condição de valores de pH/temperatura de processamento. Os resultados foram ajustados a um modelo matemático da cinética de inativação da PE. Também foram analisadas as características físico-químicas do suco fresco e após o processamento e foi realizada uma estimativa da vida de prateleira a partir da análise sensorial do suco. Os parâmetros físico-químicos do suco de laranja foram influenciados pelo pH do suco...

‣ Pectinesterase do mamão (Carica papaya L.); Pectinesterase from papaya (Carica papaya L.)

Catutani, Adelaide Tie
Fonte: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP Publicador: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
Tipo: Dissertação de Mestrado Formato: application/pdf
Publicado em 23/12/1982 Português
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Não consta resumo na publicação.; Pectinesterase (E C 3.1.1.11) was extracted from papaya (Carica papaya L.) tissue and purified 4,48 fold by fractionated ammonium sulphate precipitation, dialysis and chromatography on DEAE-celulose and Sephadex G-100. Extraction conditions of enzyme were studied and their properties characterized. The increase on the activity of pectinesterase was practically followed by increase on the content of soluble pectin, during ripening. The molecular weight of the enzyme eluted in one peak of activity was 53.000 daltons. The pectinesterase has its maximum activity at pH 8,0 and at 0,2 M of NaCl. Optimum temperature for the enzyme assay was 60°C. The enzymatic reaction was linear with the time and protein concentration. With citric pectin as substrate, pectinesterase had a Km of 0,012% and was inhibited competitively by polygalacturonic acid with a Ki of 0,007%. Papaya pectinesterase was inhibited by sucrose, glucose and glicerol.

‣ Produção, caracterização e aplicação de preparados pectinolíticos produzidos por Penicillium oxalicum utilizando resíduos agroindustriais

Santi, Lucélia
Fonte: Universidade Federal do Rio Grande do Sul Publicador: Universidade Federal do Rio Grande do Sul
Tipo: Dissertação Formato: application/pdf
Português
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17.641677%
Pectinases são enzimas que atuam sobre a pectina, um polissacarídeo presente na parede celular vegetal. Estas enzimas são amplamente utilizadas em diversos segmentos industriais, como indústria de alimentos, sucos e vinhos, tecidos, papel, café e óleos, entre outras. As pectinases de uma cepa de Penicillium oxalicum isolada de casca de laranja foram estudadas. Investigamos o efeito na atividade de pectinases de diferentes resíduos agroindustriais como fonte de pectina, o melhor pH e temperatura para estimular a produção de poligalacturonases, pectina liases e pectinesterases. Procedemos a caracterização dos preparados enzimáticos otimizados para as três enzimas e suas aplicações para a extração de sucos de frutas. Investigamos ainda a produção das micotoxinas aflatoxina e ocratoxina. A produção máxima de poligalacturonase foi obtida com P. oxalicum cultivado em meio contendo casca de maracujá. Casca de laranja estimulou a atividade de pectinesterase e pectina liase. Demonstramos ainda que os preparados enzimáticos produzidos por P. oxalicum promovem a extração de sucos, de cor e reduzem a turbidez e a viscosidade dos sucos, tendo alto potencial de aplicação industrial.; Pectinases are enzymes that degraded pectin...

‣ Processamento de suco de laranja pasteurizado em garrafas de polietileno tereftalato (pet)

Randolpho da Silva Correa Neto
Fonte: Biblioteca Digital da Unicamp Publicador: Biblioteca Digital da Unicamp
Tipo: Dissertação de Mestrado Formato: application/pdf
Publicado em 07/08/1998 Português
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18.081957%
O trabalho teve por objetivo desenvolver um processo de obtenção de suco de laranja pasteurizado acondicionado em garrafa de polietileno tereftalato (PET) e avaliação de sua vida-de-prateleira sob refrigeração a 4°C. Dois lotes de suco de laranja (Citrus sinensis) foram pasteurizados, um a 72°C/16s e outro a 91°C/40s e avaliados quanto à densidade relativa a 20°C, sólidos solúveis, acidez total titulável, pH, sólidos em suspensão, ácido ascórbico, atividade da enzima pectinesterase, cor, contagens microbiológicas de bolores e leveduras, bactérias láticas, coliformes totais e fecais e quanto à qualidade geral e sabor. As embalagens de PET foram caracterizadas quanto ao peso, capacidade volumétrica, dimensões, distribuição de espessura, integridade do fechamento, resistência à carga vertical, permeabilidade ao oxigênio, ao vapor de água e colapsagem. Os tratamentos térmicos foram eficientes na redução da contagem microbiana inicial e na inativação da pectinesterase. Não houve alteração nas características químicas e físicas dos sucos de laranja, exceção para o teor de sólidos em suspensão que diminuiu com os tratamentos térmicos. Nas avaliações hedônicas, geral e sabor, houve uma tendência a preferência pelo produto submetido ao processo mais brando (72°C/16s). A vida-de-prateleira do suco de laranja...

‣ Estudo sobre a ação de pectinesterase em suco de laranja

Leonardo Cesar Amstalden
Fonte: Biblioteca Digital da Unicamp Publicador: Biblioteca Digital da Unicamp
Tipo: Dissertação de Mestrado Formato: application/pdf
Publicado em 21/05/1992 Português
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27.641677%
rabalho foram determinados vários parâmetros relacionados com a ação de Pectinesterase (PE) em suco de laranja, preparados de quatro variedades utilizadas pela indústria de sucos cítricos no Brasil: Pêra Rio, Pêra Coroa, Natal e Valência. Os seguintes itens foram estudados: 1) Atividade enzimática e efeito do tratamento térmico objetivando sua inativação, a várias temperaturas: Os resultados mostram que a temperatura ótima de atividade enzimática ficou ao redor de 60°C para todas as amostras de suco mas as atividades máximas diferiram bastante entre as variedades. Elas foram de 169.5 x 109PEu/g ss (de sólidos solúveis) para o suco de laranjas Valência, 75.1 x 109 PEu/g ss para o suco de Pêra Rio, 66.2 x 109 PEu/g ss para o suco de Pêra Coroa e 164.6 x 109 PEu/g ss para o suco de laranjas Natal. Estudando-se o e:feito do tratamento térmico na inativação enzimática a várias temperaturas e tempos de retenção. não foi encontrada atividade enzimática residual apos dois minutos a 90°C. exceção feita ao suco de laranjas Valência. A 80°C apenas o suco feito de laranjas Pêra Coroa :foi completamente inativado após um curto período de retenção (4 min). Todos os outros apresentaram atividade residual apos sete minutos. 2) Efeito de pH na atividade enzimática: Os valores de pH ótimo foram entre 7.6 e 8.0 para as variedades Pêra Rio...

‣ Determinação das curvas de maturação das variedades citricas (Citrus sinensis L. Osbeck) Pera-rio, Natal, Valencia e Hamlin

Mario Benassi Junior
Fonte: Biblioteca Digital da Unicamp Publicador: Biblioteca Digital da Unicamp
Tipo: Dissertação de Mestrado Formato: application/pdf
Publicado em 19/02/2001 Português
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17.641677%
Foram determinadas as curvas de maturação das quatro principais variedades de Laranja no Estado de São Paulo; Pêra, Natal, Valência, e Hamlin, na safra de 1999, entre março e dezembro, com coletas a cada 14 dias na Hamlin e 28 dias nas demais. Foram estudadas 15 variáveis durante o período de maturação, para as 4 variedades. As seguintes variáveis apresentaram declínio de valores do início para o final da safra; Acidez total titulável variando de 2,16 a 0,76 %, Teor de ácido ascórbico de 65 a 40 mg/100 ml. Apresentaram incremento de valores do início para o final da safra; °Brixde 7 a 13, "Ratio" de 5 a 15, Cor de 35 e 38 (à exceção da Hamlin com 35), Peso do fruto de 0,05 a 0,15 kglfruto, pH de 3 a 3,6, pH com acidez a 0,1 % de 3,2 a 3,8, Teor de polpa no suco de 15 a 25 %, Teor de Prolina de 100 a 1700 mgllitro, Tamanho do fruto de 636 a 310 Frutos/caixa (40,8 kg), Teor de cinzas de 0,3 a 0,6 %, Teor de sólidos solúveis/caixa de 40,8 kg de 1,6 a 3,5 kg e Atividade de Pectinesterase de 20 a 60 PEU x 104.As variáveis Rendimento de suco (50 a 62 %) e Teor de óleo recuperável (0,05 a 0,14 %) não apresentaram tendências específicas ao longo do período de maturação. E entre essas variáveis; Acidez, "Ratio"...

‣ Purification and some properties of pectinesterase from potato (Solanum tuberosum L.) alpha cultivar

Montañez Sáenz,Julio; Téllez,Alejandro; de la Garza,Heliodoro; de la Luz Reyes,María; Contreras-Esquivel,Juan Carlos; Aguilar,Cristóbal Noé
Fonte: Instituto de Tecnologia do Paraná - Tecpar Publicador: Instituto de Tecnologia do Paraná - Tecpar
Tipo: Artigo de Revista Científica Formato: text/html
Publicado em 01/01/2000 Português
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37.98254%
Pectinesterase was extracted from potato alpha cultivar, purified and partially characterized The used protocol resulted in a 58.8-fold purification (51 850.2 units/mg protein) with 15.5% recovery of pectinesterase activity. The purified enzyme had a molecular weight of 27 kDa and its isoelectric point was around 4.5 with pH and temperature optima of 8.0 and 60°C, respectively. The purified enzyme had a single symmetric peak of specific activity after chromatographic steps. The homogeneity of the purified pectinesterase was confirmed by gel filtration and polyacrylamide electrophoresis gel.

‣ Production of pectinases by A. niger: influence of fermentation conditions

Martos,María A.; Martinez Vazquez,Francisco; Benassi,Fernando O.; Hours,Roque A.
Fonte: Instituto de Tecnologia do Paraná - Tecpar Publicador: Instituto de Tecnologia do Paraná - Tecpar
Tipo: Artigo de Revista Científica Formato: text/html
Publicado em 01/06/2009 Português
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27.311467%
Response surface methodology was used for optimization of polygalacturonase (PG) and pectinesterase (PE) production in submerged fermentation by A.niger. A Central Composite Experimental Design was applied, consisting of 22 experiments, including eight central points. Variables studied were: fermentation time (24 to 120 h), pH (3.5 to 6.5) and initial concentration of pectin (5 to 20 g/l). Maximum PE production was 220 U/l, after 74 h of culture, in a medium containing 20 g/l of pectin (pH 6.5). The optimal conditions for PG production were pH: 4.1, 20 g/l of pectin and 94 h of fermentation with a maximum value of 1032 U/l. Under these conditions, the PE production was low (15 U/l). A liquid extract with high PG activity and low PE activity could be suitable to be used in food processing in order to reduce the production of methanol.

‣ Preliminary approach to detect amylolytic and pectinolytic activities from maca (Lepidium meyenii Walp.)

Rondan-Sanabria,Gerby Giovanna; Pires,Tatiana da Costa Raposo; Finardi Filho,Flavio
Fonte: Divisão de Biblioteca e Documentação do Conjunto das Químicas da Universidade de São Paulo Publicador: Divisão de Biblioteca e Documentação do Conjunto das Químicas da Universidade de São Paulo
Tipo: Artigo de Revista Científica Formato: text/html
Publicado em 01/03/2006 Português
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27.311467%
Amylase (AM), pectinesterase (PE) and polygalacturonase (PG) were extracted from maca roots (Lepidium meyenii Walp). The response surface model was used to determine the optimum conditions of pH and temperature activity of each enzyme on the crude extract. The highest values of AM activity occurred at pH 6.1 and 33.6 °C, very close to the experimental central point. The PE activity had a maximum activity at pH 6.6 and 49.4 and PG activity showed optimum activity at pH 5.4 and 46 °C.

‣ Pectic Enzyme Activities of Bacteria Associated with Rotted Onions (Allium cepa)

Obi, Samuel K. C.; Umezurike, Gabriel M.
Fonte: PubMed Publicador: PubMed
Tipo: Artigo de Revista Científica
Publicado em /10/1981 Português
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17.641677%
The aerobic bacteria associated with soft rot in onions (Allium cepa) were isolated and identified as a Vibrio sp., Micrococcus epidermidis, Pseudomonas cepacia, an Acinetobacter sp., a Xanthomonas sp., Bacillus polymyxa, and Bacillus megaterium. With the cup-plate assay method, no pectin hydrolase could be detected from any of these isolates when they were cultured in pectin medium, but lyase and pectinesterases were detectable. Onion tissue cultures showed pectin hydrolase activity for P. cepacia and B. polymyxa and lyase and pectinesterase activities for all of the isolates, usually at higher levels of activity than those of the pectin medium culture filtrates. In both culture media, Vibrio sp. showed the highest lyase and pectinesterase activities. In the viscometric test, all of the isolates achieved at least a 50% decrease in viscosity for lyase enzyme, with M. epidermidis and Vibrio sp. recording viscosity decreases as high as 83%. The ability to cause soft rot in onion bulbs was demonstrated by P. cepacia and Xanthomonas sp. Benzoic acid at a concentration of 0.8 mg/ml caused total suppression of enzyme production, whereas sodium benzoate at this concentration reduced pectinesterase production by 71% and lyase production by 72%. The possible use of these preservatives in the control of soft rot in onions is noted.

‣ Similarities in the Action Patterns of Exopolygalacturonate Lyase and Pectinesterase from Clostridium multifermentans1

Lee, M.; Miller, L.; Macmillan, J. D.
Fonte: PubMed Publicador: PubMed
Tipo: Artigo de Revista Científica
Publicado em /09/1970 Português
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27.641677%
Exopolygalacturonate lyase and pectinesterase from Clostridium multifermentans were assayed simultaneously in the same reaction mixture which contained a highly esterified pectin, polymethyl polygalacturonic acid methyl glycoside. Lyase is specific for unesterified galacturonide residues and cannot degrade this substrate in the absence of the esterase. The rate for esterase was twice the rate for lyase throughout the entire course of the combined reaction. Thus, the molar ratio of the two enzyme activities was the same since the product of the lyase is an unsaturated digalacturonic acid containing two free carboxyl groups. Since clostridial exopolygalacturonate lyase is known to degrade polygalacturonate in a linear manner beginning from the reducing ends of polygalacturonate chains, it was apparent that clostridial pectinesterase must hydrolyze methyl groups in highly esterified pectins with an action pattern similar to that of the lyase. Otherwise it would be impossible for the two enzyme rates to have corresponded on the basis of a 2:1 ratio.

‣ Mode of Action of Pectic Enzymes II. Further Purification of Exopolygalacturonate Lyase and Pectinesterase from Clostridium multifermentans1

Miller, L.; Macmillan, J. D.
Fonte: PubMed Publicador: PubMed
Tipo: Artigo de Revista Científica
Publicado em /04/1970 Português
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27.641677%
Exopolygalacturonate lyase and pectinesterase from Clostridium multifermentans were purified 156-fold and 178-fold, respectively, by gel filtration chromatography on Sephadex G-200. The activities of both enzymes coincided in a single protein peak. Profiles of the two activities also coincided in diethylaminoethyl-cellulose chromatography and zonal centrifugation. These studies indicated that the esterase and the lyase were either complexed or similar molecular species. The former seems more probable because of the relatively high molecular weight. Both activities were most stable at pH 6.0. The esterase was inactivated rapidly at pH 5 or 7. Lyase preparations were freed of pectinesterase activity by heating for 30 min at 38 C and pH 7.0.

‣ Role of Pectinesterase in pH-Dependent Interactions between Pea Cell Wall Polymers

Pressey, Russell
Fonte: PubMed Publicador: PubMed
Tipo: Artigo de Revista Científica
Publicado em /10/1984 Português
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27.844883%
Extracts of etiolated pea (Pisum sativum L.) shoots converted soluble pectin from the seedlings to a trichloroacetic acid-insoluble form. This activity coincided with pectinesterase peaks separated from the extracts by gel filtration and ion exchange. The conversion of pectin to the trichloroacetic acid-insoluble form and pectinesterase exhibited identical responses to pH, with activity only above pH 6. The formation of trichloroacetic acid-insoluble pectin in pea cell walls and their extracts is due to de-esterification of the pectin by pectinesterase and not to binding between pectin and a protein, as reported in the literature.

‣ Silencing of the Major Salt-Dependent Isoform of Pectinesterase in Tomato Alters Fruit Softening1

Phan, Thanh D.; Bo, Wen; West, Gill; Lycett, Grantley W.; Tucker, Gregory A.
Fonte: American Society of Plant Biologists Publicador: American Society of Plant Biologists
Tipo: Artigo de Revista Científica
Publicado em /08/2007 Português
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27.311467%
Pectinesterase (PE; E.C. 3.1.1.11) is an enzyme responsible for the demethylation of galacturonyl residues in high-molecular-weight pectin and is believed to play an important role in cell wall metabolism. In this study, Pmeu1, a ubiquitously expressed PE gene, has been characterized by antisense suppression in tomato (Solanum lycopersicum). Transgenic tomato plants showed reduced PE activity levels in both green fruit and leaf tissue to around 65% and 25% of that found in wild-type plants, respectively. Pmeu1 was observed to encode a salt-dependent PE isoform that correlated with PE1 as previously described in fruit tissue. Silencing of Pmeu1 did not result in any detectable phenotype within the leaf tissue despite the gene product representing the major isoform in this tissue. In comparison, silencing in fruit resulted in an enhancement to the rate of softening during ripening. The role of PMEU1 in fruit ripening is discussed.

‣ Disulfide bridges in tomato pectinesterase: variations from pectinesterases of other species; conservation of possible active site segments.

Markovic, O.; Jörnvall, H.
Fonte: Cold Spring Harbor Laboratory Press Publicador: Cold Spring Harbor Laboratory Press
Tipo: Artigo de Revista Científica
Publicado em /10/1992 Português
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27.844883%
Analysis of tomato pectinesterase by carboxymethylation, with and without reduction, shows that the enzyme has two intrachain disulfide bridges. Analysis of fragments obtained from the native enzyme after digestion with pepsin identified bridges connecting Cys-98 with Cys-125, and Cys-166 with Cys-200. The locations of disulfide bridges in tomato pectinesterase are not identical to those in three distantly related pectinesterases (18-33% residue identities) from microorganisms. However, one half-Cys (i.e., Cys-166) position is conserved in all four enzymes. Sequence comparisons of the overall structures suggest a special importance for three short segments of the entire protein. One segment is at the N-terminal part of the tomato pectinesterase, another in the C-terminal portion near the distal end of the second disulfide loop, and the third segment is located in the central part between the two disulfide bridges. The latter segment, encompassing only 40 residues of the entire protein, appears to high-light a functional site in a midchain segment.

‣ Pectinesterase Inhibitor from Jelly Fig (Ficus awkeotsang Makino) Achene Inhibits Surface Antigen Expression by Human Hepatitis B Virus

Huang, Yu-Chuen; Jiang, Chii-Ming; Chen, Yu-Jen; Chen, Yu-Yawn
Fonte: Hindawi Publishing Corporation Publicador: Hindawi Publishing Corporation
Tipo: Artigo de Revista Científica
Português
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27.311467%
Pectinesterase inhibitor (PEI) isolated from jelly fig (Ficus awkeotsang Makino) is an edible component of a popular drink consumed in Asia. Hepatitis B virus (HBV) infection is prevalent in Asia, and current treatments for HBV infection need improvement. This study aimed to evaluate the effect of PEI on the surface antigen expression by HBV (HBsAg). Human hepatoma cell lines Hep3B and Huh7 served as in vitro models for assessing the cytotoxicity and HBsAg expression. A culture of primary hepatocytes cultured from mice served as the normal counterpart. Cell viability was measured by 3-(4,5-dimethylthiazol-2-yl)-2,5-diphenyltetrazolium bromide (MTT) colorimetric assay. HBsAg expression was evaluated by measuring HBsAg secretion into the culture medium using an enzyme-linked immunosorbent assay. The results showed that PEI did not affect the viability of the human hepatoma cell lines or primary mouse hepatocytes. PEI inhibited the expression of HBsAg in hepatoma cell lines harboring endogenous (Hep3B) and integrated (Huh7) HBV genomes in a concentration- and time-dependent manner, thus implicating a universal activity against HBV gene expression. In conclusion, it suggests that PEI from jelly fig inhibits the expression of human HBsAg in host cells without toxic effects on normal primary hepatocytes.

‣ Purification and some properties of pectinesterase from potato (Solanum tuberosum L.) alpha cultivar

Montañez Sáenz, Julio; Téllez, Alejandro; Garza, Heliodoro de la; Reyes, María de la Luz; Contreras-Esquivel, Juan Carlos; Aguilar, Cristóbal Noé
Fonte: Instituto de Tecnologia do Paraná Publicador: Instituto de Tecnologia do Paraná
Tipo: Artículo
Português
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37.98254%
Pectinesterase was extracted from potato alpha cultivar, purified and partially characterized The used protocol resulted in a 58.8-fold purification (51 850.2 units/mg protein) with 15.5% recovery of pectinesterase activity. The purified enzyme had a molecular weight of 27 kDa and its isoelectric point was around 4.5 with pH and temperature optima of 8.0 and 60°C, respectively. The purified enzyme had a single symmetric peak of specific activity after chromatographic steps. The homogeneity of the purified pectinesterase was confirmed by gel filtration and polyacrylamide electrophoresis gel; Authors wish to thank National Council for Science & Technology (CONACYT, México 83076/124550). This research was partially supported by the CGEPI-UAdeC and forms part of the thesis work of Julio Cesar Montañez. Authors wish to thank researchers of PP-4 of Biotechnology Dept, in the Universidad Autonoma Metropolitana Iztapalapa for facilities and critical opinions offered.; Peer reviewed

‣ Efeito de reguladores do crescimento nas características tecnológicas das frutificações do tomateiro (Lycopersicon esculentum Mill cv. Gigante Piedade); Effect of growth regulators on the technological characteristics of tomatoes (Lycopericon esculentum Mill. c.v. Gigante Piedade)

Fonseca, Homero; Nogueira, João N.; Graner, Murilo; Annicchino, A. Valéria K. O.; Castro, Paulo R. C.; Minami, Keigo; Vello, Natal A.
Fonte: Universidade de São Paulo. Escola Superior de Agricultura Luiz de Queiroz Publicador: Universidade de São Paulo. Escola Superior de Agricultura Luiz de Queiroz
Tipo: info:eu-repo/semantics/article; info:eu-repo/semantics/publishedVersion; ; ; ; Formato: application/pdf
Publicado em 01/01/1977 Português
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17.641677%
No presente trabalho foi estudado o efeito de reguladores de crescimento (CCC, Alar, Giberelina e Ethephon) nas características do tomate. Os reguladores foram aplicados uma só vez, em pulverização foliar aos 38 dias após a semeação. Foram efetuadas duas colheitas, aos 60 dias e aos 100 dias após a aplicação dos reguladores. A qualidade foi avaliada através de análises físicas (Brix e cor), químicas (pH, ácido ascórbico e atividade de pectinesterase) e sensorials (cor, "flavor", aspectos interno e externo). Dentro das condições deste experimento os autores concluíram que a aplicação daquelas substâncias não teve influência no pH, na cor, nos conteúdos de sólidos solúveis e de ácido ascórbico dos frutos. Houve pequena influência na atividade da pectinesterase porém, devida à interação entre tratamentos e época de colheita. O "flavor" não foi afetado pelos tratamentos, mas os tomates da segunda colheita foram significativamente melhores. O aspecto interno e o externo foram bastante afetados, tendo o Ethephon sido o pior e o CCC, o melhor. Em termos de qualidade geral, os tratamentos classificaram-se, de acordo com a preferência dos julgadores, em ordem decrescente de qualidade como segue: CCC, Ethephon...

‣ Ensaios preliminares de detecção de atividades amilolítica e pectinolítica em maca (Lepidium meyenii Walp.); Preliminary approach to detect amylolytic and pectinolytic activities from maca (Lepidium meyenii Walp.)

Rondan-Sanabria, Gerby Giovanna; Pires, Tatiana da Costa Raposo; Finardi Filho, Flavio
Fonte: Universidade de São Paulo. Faculdade de Ciências Farmacêuticas Publicador: Universidade de São Paulo. Faculdade de Ciências Farmacêuticas
Tipo: info:eu-repo/semantics/article; info:eu-repo/semantics/publishedVersion; Artigo Avaliado pelos Pares Formato: application/pdf
Publicado em 01/03/2006 Português
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27.641677%
Amylase (AM), pectinesterase (PE) and polygalacturonase (PG) were extracted from maca roots (Lepidium meyenii Walp). The response surface model was used to determine the optimum conditions of pH and temperature activity of each enzyme on the crude extract. The highest values of AM activity occurred at pH 6.1 and 33.6 °C, very close to the experimental central point. The PE activity had a maximum activity at pH 6.6 and 49.4 and PG activity showed optimum activity at pH 5.4 and 46 °C.; O objetivo do presente estudo foi determinar valores ideais de pH e temperatura para avaliar as atividades amilolítica (AM), pectinesterásica (PE) e poligalacturonásica (PG) em raízes de maca (Lepidium meyenii Walp.). Foi utilizado o modelo de superfície de resposta para atingir valores confiáveis de atividades enzimáticas em extratos brutos. Os valores máximos de atividade AM ocorreram em pH 6,1 a 33,6 °C, muito próximos do ponto central dos experimentos. Para as atividades de PE e PG, o valores ótimos foram atingidos em pHs 6,6 e 5,4, a 49,4 e 46 °C, respectivamente.